Une petite modification au cœur du problème

Les protéines sont des macromolécules essentielles, assurant une grande diversité de fonctions biologiques. Dans cette étude, les chercheuses et chercheurs se sont intéressés à SUMO1, une petite protéine impliquée, entre autres, dans la régulation post-traductionnelle de nombreuses cibles protéiques. 

De manière générale, l’activité biologique d’une protéine est liée à sa structure 3D, laquelle peut être significativement modifiée par des altérations chimiques, même subtiles. Dans le cadre d’une collaboration avec le groupe du Prof. Colet à l’UMONS, il a été émis l’hypothèse que la « succination » de SUMO1, une modification post-traductionnelle (PTM), pourrait jouer un rôle dans le développement de certaines pathologies cardiaques. 

Dans ce contexte, la spectrométrie de masse couplée à la mobilité ionique a été mise à profit afin d’étudier comment SUMO1 se déplie en phase gazeuse avant et après succination. Il a été découvert que cette PTM modifie significativement ce processus. Des simulations de chimie théorique ont montré que de nouvelles interactions sont créées, préservant certaines parties de la protéine plus proches. Ainsi, une petite modification chimique peut altérer le comportement d’une protéine entière et, potentiellement, sa fonction. Ces résultats pourraient contribuer à mieux comprendre le rôle potentiel de la modification de SUMO1 dans les dysfonctionnements cardiaques.

*Louis Groignet, Doctorant, Service de Synthèse et Spectrométrie de Masse Organiques (S²MOs), UMONS
Thomas Robert, Boursier FRIA FNRS, Service de Synthèse et Spectrométrie de Masse Organiques (S²MOs), UMONS
Quentin Duez, Chargé de recherches FNRS, Service de Synthèse et Spectrométrie de Masse Organiques (S²MOs), UMONS
Et al.

« Slice Collision-Induced Unfolding and Molecular Dynamics Reveal How Post-Translational Succination Reshapes SUMO1 Unfolding Pathways », Journal of the American Society for Mass Spectrometry, juillet 2026.